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Richard Henderson

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Richard Henderson
Richard Henderson
Laureados no Prêmio Nobel de Química 2017
Nascimento 19 de julho de 1945 (79 anos)
Edimburgo, Escócia
Nacionalidade britânico
Alma mater Universidade de Edimburgo
Prêmios Medalha Copley (2016)
Nobel de Química (2017)
Campo(s) Biologia estrutural, biologia molecular

Richard Henderson (Edimburgo, Escócia, 19 de julho de 1945) é um biologista estrutural e molecular britânico. Em 2017, juntamente com Jacques Dubochet e Joachim Frank foi premiado com o Nobel de Química.[1]

Henderson obteve em 1966 um bacharelado em física na Universidade de Edimburgo e em 1969 um doutoramento em biologia molecular na Universidade de Cambridge. Em 1969/1970 foi primeiro assistente de pesquisa no Laboratory of Molecular Biology (LMB) do Medical Research Council (MRC) em Cambridge, antes de trabalhar entre 1970 e 1973 como pós-doutorando na Universidade Yale. Na sequência de sua carreira científica esteve novamente no LMB, onde foi de 1986 a 2006 como sucessor de Aaron Klug como diretor da seção. Sob a direção de Henderson trabalharam ao mesmo tempo aproximadamente 400 pessoas no LMB. Dentre eles estiveram os laureados com o Nobel César Milstein, Georges Köhler e John Ernest Walker.

Henderson é pioneiro da microscopia eletrônica na determinação da estrutura molecular da proteína membranar. Conseguiu cartas de alta resolução (7 angstrom) da estrutura de bacteriorrodopsinas, podendo propor com sua ajuda um mecanismo detalhado destas bomba de prótons, a primeira impressão da forma de funcionamento das proteína do transporte membranar.

Juntamente com Nigel Unwin e baseado sobre os trabalhos de Aaron Klug e Jacques Dubochet Henderson pesquisou no Laboratory of Molecular Biology (LMB) do Medical Research Council diversas proteínas membranares, com Unwin concentrando-se em canais iônicos e Henderson em proteínas, consistindo de sete alfa-hélices, dentre elas a bacteriorrodopsina e o receptor acoplado à proteína G. Enquanto Henderson no começo de sua carreira científica trabalhou com cristalografia de raios X, a mudança para a microscopia eletrônica ofereceu a vantagem de poder pesquisar um cristal de proteína composto de apenas 5 mil moléculas – para a cristalografia de raios X são necessários cristais de quatro a cinco ordens de magnitude maiores.

Outros trabalhos de Henderson lidaram com a melhoria da técnica de microscopia eletrônica, para finalmente ser capaz de analisar moléculas membranares em forma não cristalina.

Condecorações selecionadas

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  • István Hargittai: Richard Henderson. In: Candid Science II. Conversations with Famous Biomedical Scientists. World Scientific Publishing 2002, ISBN 1-86094-280-6, p. 296–305

Referências

  1. a b «Técnica que permitiu visualização de estruturas do vírus da zika leva Nobel de Química». G1. Globo.com. 4 de outubro de 2017. Consultado em 4 de outubro de 2017 
  2. «Ernst-Ruska-Preis der Deutschen Gesellschaft für Elektronenmikroskopie»  (dge-homepage.de); acessado em 9 de julho de 2016
  3. «Fellows»  da Royal Society (royalsociety.org); acessado em 9 de julho de 2016
  4. «Past Winners – Rosenstiel Award – Rosenstiel Basic Medical Sciences Research Center – Brandeis University». brandeis.edu (em inglês). Consultado em 9 de julho de 2016 
  5. «Les lauréats du Prix Louis-Jeantet de médecine». Consultado em 9 de julho de 2016. Arquivado do original em 30 de agosto de 2011  (jeantet.ch); acessado em 9 de julho de 2016
  6. «Richard Henderson»  na Academia Real das Ciências da Suécia (kva.se); acessado em 9 de julho de 2016
  7. «BBS Honorary Members». Consultado em 9 de julho de 2016. Arquivado do original em 7 de fevereiro de 2016  em britishbiophysics.org.uk; acessado em 9 de julho de 2016

Ligações externas

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Precedido por
Peter Higgs
Medalha Copley
2016
Sucedido por
Andrew Wiles
Precedido por
Jean-Pierre Sauvage, Fraser Stoddart e Bernard Feringa
Nobel de Química
2017
com Jacques Dubochet e Joachim Frank
Sucedido por
Frances Arnold, George P. Smith e Gregory Winter